Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

Изоферменты ЛДГ-1 и ЛДГ-2

ЛДГ-1 и ЛДГ-2 — изоферменты с высоким содержанием Н-субъединиц, могут использовать в качестве субстрата α -кетобутират и катализировать его превращение в α -гидроксобутират; изофермент ЛДГ-1, обладающий большим сродством к названному субстрату, получил название α -гидроксибутиратдегидрогеназа (α -ГБДГ).

Параллельное исследование активности общей ЛДГ и α -ГБДГ может быть использовано для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца: при поражении сердечной мышцы увеличение активности фермента обусловлено возрастанием ЛДГ-1 (α -ГБДГ), при поражении паренхимы печени – изоформой ЛДГ-5, активность ЛДГ-1 не увеличивается.

Показания к исследованию:

  • Выявление поражений миокарда;
  • гемолитические анемии;
  • злокачественные новообразования;
  • легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов.
Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2 суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования.
ЛДГ катализирует превращение α -кетобутирата в α -гидроксибутират, при этом происходит окисление β -НАДН2 до β -НАД. Скорость уменьшения оптической плотности при длине волны 340 нм пропорциональна активности фермента в образце.

Повышенные значения:

  • Поражение миокарда;
  • заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток крови;
  • острые заболевания почек.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

Пониженные значения:

  • Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Лактатдегидрогеназа (или ЛДГ) в крови определяется для выявления целого комплекса различных заболеваний, в частности онкологических, сердечных или патологий печени. ЛДГ является ферментом, который принимает участие в процессе образования молочной кислоты в организме посредством окисления глюкозы.

Зачем определять уровень ЛДГ?

Когда клетки человеческого организма умирают, они распадаются на различные биохимические соединения. Практически все эти новообразованные вещества токсичны или не имеют утилитарного значения для организма, поэтому он их выводит за свои пределы с помощью крови (доставляются отходы жизнедеятельности организма в печень и почки).

Лактатдегидрогеназа – одно из таких органических соединений. Она содержится в определенных тканях организма, поэтому наличие ее сверх нормы в крови человека укажет на чрезмерную гибель клеток в известной его части.

  • Лактатдегидрогеназа-1 в наибольшем количестве содержится в тканях миокарда и мозга (головного и костного). Есть она также в тканях почек, в биохимическом составе тромбоцитов и эритроцитов.
  • Лактатдегидрогеназа-2 превышает уровень содержания ЛДГ-1 в составе эритроцитов и тромбоцитов.
  • Лактатдегидрогеназа-3 находится в тканях селезенки и лёгких, а также многих желез эндокринной системы человека – щитовидной, паращитовидной, надпочечниках, поджелудочной.
  • Лактатдегидрогеназа-4 – неизменный спутник ЛДГ-3. Она находится во всех тканях, где есть этот изофермент, но в меньшем количестве. Она также входит в биохимический состав сперматозоидов, гранулоцитов, гепатоцитов.
  • Лактатдегидрогеназа-5 превышает уровень прочих изоферментов ЛДГ в печени и скелетной мускулатуре. Последняя также содержит в меньшем количестве ЛДГ-4 и ЛДГ-3. В небольших объемах ЛДГ-5 входит в состав мужских половых клеток.

Внимание! Избыток содержания того или иного изофермента в крови будет свидетельством развития патологии в этом органе.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

В начале статьи мы уже заметили, что показатель ЛДГ используется не только для выявления патологий, он еще нужен для отслеживания состояния здоровья пациента. Лактатдегидрогеназа удобна в качестве клинического маркера общего состояния здоровья пациента тем, что по ней можно легко отследить динамику выздоровления человека.

Сердце, скелетная мускулатура, печень, почки, мозг, клетки крови, эндокринные железы – во всех этих органах есть лактатдегидрогеназа. Таким образом, повышение общего уровня ЛДГ будет означать ухудшение состояния пациента, а снижение – улучшение его здоровья.

Наиболее характерными недугами, которые сопровождаются повышением ЛДГ в крови будут следующие болезни и патологические явления:

  • Травмы. Обычный кровоподтек, оставшийся после сильного удара – это повреждение скелетной мускулатуры, а, значит, и причина для увеличения уровня ЛДГ в крови. Другие травмы тоже могут стать причиной повышения уровня этого фермента, если они затрагивают органы, в которых он есть – сердце, печень, мозг.
  • Поражения эндокринных желез (поджелудочной, надпочечников, щитовидной) различной этиологии поднимет содержание ЛДГ в крови. Поэтому фермент – отличный маркер для наблюдения за такими болезнями как: панкреатит, гипертиреоз, гипотиреоз, тиреоидит Хашимото, болезнь Аддисона, рак.
  • Болезни крови. Учитывая, что лактатдегидрогеназа входит в состав многих клеток крови, неудивительно, что ее используют в качестве маркера для наблюдения за различными болезнями крови, в первую очередь – за лейкозами и гематосаркомами.
  • Анемии различного типа. При анемии смертность клеток крови и клеток скелетной мускулатуры выше обычного.
  • Болезни печени. Гепатиты различной этиологии вызывают гибель гепатоцитов – клеток печени, в биохимический состав которых входит ЛДГ.

Внимание! Цирроз и карцинома печени в развитой стадии изменяют ткань печени так сильно, что в ней начинает отсутствовать ЛДГ, поэтому физиологическая биохимия не использует этот фермент для наблюдения за развитием указанных патологий.

Лактат НАД Пируват НАДН

Молекула ЛДГ представляет собой тетрамер, состоящий из одного или двух типов субъединиц, обозначаемых как M (англ: muscle) и H (англ: heart). В сыворотке крови фермент существует в пяти молекулярных формах, различающихся по первичной структуре, кинетическим свойствам, электрофоретической подвижности (ЛДГ‑1 быстрее движется к аноду по сравнению с ЛДГ‑5, то есть более электрофоретичеки подвижна).

Каждая форма имеет характерный полипептидный состав: ЛДГ‑1 состоит из 4 H‑субъединиц, ЛДГ‑2 — из 3 H‑субъединиц и 1 M‑субъединицы, ЛДГ‑3 представляет собой тетрамер из 2 H‑субъединиц и 2 M‑субъединиц, ЛДГ‑4 содержит 1 H‑субъединицу и 3 M‑субъединицы, ЛДГ‑5 состоит только из M‑субъединиц.

По степени убывания общей каталитической активности энзима все органы и ткани располагаются в следующем порядке: почки, сердце, скелетные мышцы, поджелудочная железа, селезенка, печень, легкие, сыворотка крови.

От того, какой изофермент наиболее представлен, зависит преимущественный способ окисления глюкозы в ткани: аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью сродства изоферментов к пировиноградной кислоте.

Изоферменты, содержащие в основном H‑субъединицы (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2), обладают низким сродством к пирувату и поэтому неспособны эффективно конкурировать за субстрат с пируватдегидрогеназным комплексом. В результате пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и в виде ацетил‑КоA вступает в цикл Кребса.

Напротив, изоферменты, обладающие главным образом M‑субъединицами (ЛДГ‑4 и ЛДГ‑5), имеют более высокое сродство к пирувату и, как следствие, превращают его в молочную кислоту. Для каждой ткани установлены наиболее типичные изоферменты.

Для миокарда и мозговой ткани основным изоэнзимом является ЛДГ‑1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ‑3.

ЛДГ‑4 находится во всех тканях с ЛДГ‑3, а также в гранулоцитах и мужских половых клетках, в последних дополнительно обнаруживается ЛДГ‑5. В скелетных мышцах изоферментная активность располагается в порядке убывания в ряду: ЛДГ‑5, ЛДГ‑4, ЛДГ‑3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ‑5, выявляется также ЛДГ‑4.

В норме основным источником активности ЛДГ в плазме крови являются разрушающиеся клетки крови. В сыворотке активность изоферментов распределяется следующим образом: ЛДГ‑2 {amp}gt; ЛДГ‑1 {amp}gt; ЛДГ‑3 {amp}gt; ЛДГ‑4 {amp}gt; ЛДГ‑5.

1. Спектрофотометрические
, основанные на прямом оптическом тесте Варбурга: различие в разности поглощения окисленной и восстановленной форм НАД.

2. Колориметрические
:

  • динитрофенилгидразиновые
    , базирующиеся на исследовании содержания пирувата с помощью 2,4‑динитрофенилгидразина:
  • редоксиндикаторные
    методы — точны и просты технически, в них используется способность некоторых веществ (индикаторов) менять цвет в реакциях окисления‑восстановления.

Для определения активности изоферментов ЛДГ наиболее распостраненным является электрофоретическое
разделение на ацетате целлюлозы и агарозе. Наиболее простыми и быстро выполнимыми являются методы, основанные на различном отношении ЛДГ‑1 и ЛДГ‑5 к температуре, но для получения воспроизводимых результатов требуется точное соблюдение температурных условий, так как у всех изоферментов имеется некоторая тепловая нестабильность.

Методы, основанные на химическом ингибировании изоферментов мочевиной или лактатом дают недостаточно достоверные результаты. Хроматографические методы основаны на разной степени адсорбции изоферментов ЛДГ на сефадексе.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

В качестве унифицированных методов определения общей активности ЛДГ выбраны метод по оптимизированному оптическому тесту и метод Севела‑Товарека; для изучения изоферментной активности — электрофорез на ацетате целлюлозы.

  • поздняя диагностика инфаркта миокарда – когда пик и уже прошли
  • в комплексе исследований при печеночной патологии (в комплексе с )
  • для диагностики и контроля лечения опухолевых заболеваний, как онкомаркер

Лактатдегидрогеназа – это необходимый изофермент, находящийся в составе крови посредством которого происходит вырабатывается молочная кислота в организме и процесс окисления глюкозы.

Если биохимический анализ крови на ЛДГ норма, такой компонент отсутствует, так как самостоятельно разрушается и выводится из организма.

Но, в медицинской практике отмечаются случаи, когда уровень ЛДГ повышен или понижен и это выявляет определённые заболевания в организме человека. И так что такое лдг в биохимическом анализе крови?

Что это такое

Анализ крови на ЛДГ, что это такое и какие имеет показатели? С развитием медицины, появилось много современных методов диагностики крови, названия которых требуют расшифровки.

С помощью фермента лактатдегидрогеназы, который содержится в печени, почках и скелете, у больного выявляют различные патологические состояния, если они имеются.

Лактатдагидрогеназа делится на:

  • Изоферменты разные по своему составу.
  • Изоферменты, которые находятся только в составе определенного органа.
  • Есть специальные методы исследования, которые определяют количество данных компонентов. Это – электрофоретические, хроматография, кинетические, иммунологические.
  • Скорость движения составляющих крови немаловажно. ЛДГ1 – это самые быстрые из них, ЛДГ5 – медленные.

В сердечной мышце, например, присутствуют ЛДГ1 и ЛДГ 2, самый медленный – ЛДГ5 исследователи наблюдают только в печени.

Расшифровка

Как проводиться расшифровка анализа крови на ЛДГ. Если говорить о норме анализа крови на ЛДГ, то она составляет 220-110 нмоль/л. Далее следует уже аномальное понижение и повышение его.

Например, если в анализе крови на ЛДГ повышено содержание данного фермента в крови, то это говорит о травме печени, мышц, почек, легких или кожного покрова, потому что при такой аномалии происходит резкий выброс фермента лактатдегидрогеназы в кровь.

Определение общей активности лактатдегидрогеназы в сыворотке крови методом Севела‑Товарека

Как уже отмечалось, основной причиной повышения уровня лактаты служит разрушение клеточных структур при некоторых патологических состояниях. Лдг повышен причины:

  • инфаркт миокарда или сердечная недостаточность;
  • инсульт;
  • инфаркт легкого или легочная недостаточность;
  • заболевания почек;
  • цирроз печени;
  • гепатит, желтуха;
  • панкреатит в острой форме;
  • заболевания крови (лейкоз, анемия и др.);
  • раковые опухоли в органах;
  • острые скелетные и мышечные травмы (атрофия, дистрофия, и др.);
  • гипоксия, кислородная недостаточность у органов и тканей, дыхательная недостаточность;
  • если лдг повышен при беременности, в большинстве случаев это считается нормой, либо же становится сигналом отслойки плаценты.

Это наиболее распространенные случаи, при которых при биохимическом анализе крови обнаруживается повышенный фермент лдг. Однако, случается, что лактатдегидрогеназа повышена и причины тому физиологические, то есть показатель является ложным и не указывает на развитие у человека патологии. Провоцирующими факторами могут явиться:

  • некоторые кожные заболевания;
  • тяжелые физические и психологические нагрузки накануне сдачи анализа;
  • употребление алкоголя;
  • применения некоторых лекарственных средств (особенно инсулина, аспирина, анестезирующие средства);
  • тромбоцитоз.

Так как у каждого органа установлены так называемые изоферменты лдг (ЛДГ1,2,3,4,5). При повышении ЛДГ 1 и 2, речь скорее всего идет о инфаркте миокарда, причем высокая концентрация фермента в крови держится на протяжении 10 дней после сердечного приступа.

При росте ЛГД 1 и 3 можно заподозрить у человека развитие миопатии. Если особенно активны ферменты ЛДГ 4 и 5, то можно судить о нарушениях печени, например при остром гепатите. Также эти изоферменты могут быть повышены при повреждении мышц и костей, при возможном поражении внутренних органов.

При повышении показателя ЛДГ, врач может назначить дополнительно сдать кровь на СДГ, этот анализ дает более точные результаты.

Ситуации, когда в крови лдг понижен, встречаются крайне редко. И как правило, анализ с таким результатом, не имеет никакой диагностической ценности. Такую ситуацию обычно списывают на погрешности во время лабораторного исследования.

Исследование уровня концентрации лактата в крови часто назначается с целью подтверждения диагноза. Однако, если раньше этот диагностический метод был популярен и широко применялся, то на сегодняшний день его роль постепенно теряет свое значение, так как ему на смену пришли более точные и достоверные методики анализов. Однако, такие исследования могут быть весьма дорогостоящими и сложными в техническом смысле.

ПОДРОБНОСТИ:   Индекс распределения эритроцитов норма rdw sd

Для исследования, берется кровь из вены, она считается наиболее концентрированной и легче поддается обработке. После забора, из крови извлекают необходимую сыворотку, по которой определяют на каком уровне у пациента лактат. Результаты анализы, как правило, готовы уже на 2-ой день после исследования.

Таким образом, с помощью анализа лдг, можно своевременно выявить наличие у человека заболеваний, нарушений, и патологических процессов еще на самой ранней стадии, до появления характерных симптомов.

Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназу) — это неспецифический тест, который используется при подозрении на ряд заболеваний и состояний. Фермент попадает в плазму крови при разрушении практически любой клетки организма, в том числе бактериальной.

Потому уровень ЛДГ в крови является общим показателем тканевых и клеточных повреждений. Иногда оценку концентрации вещества проводят по спинномозговой или легочной жидкости при наличии определенных заболеваний.

Повышенные уровни ЛДГ могут быть вызваны различными заболеваниями:

  • инсульт;
  • некоторые виды анемии (пернициозная и гемолитическая)
  • болезни почек и печени;
  • мышечная дистрофия;
  • панкреатит;
  • инфекционный мононуклеоз;
  • некоторые формы рака.

Концентрация фермента возрастает после ввода анестетиков и приема аспирина, а также после интенсивных физических нагрузок. Нормальные и пониженные уровни ЛДГ не являются патологическими. Фактор, снижающий показатель — потребление большой дозы аскорбиновой кислоты (витамина С).

Причины того, что лактатдегидрогеназа повышена, разнообразны: ВИЧ-инфекция, сепсис, острые заболевания почек, инфаркт кишечника и легких, переломы костей, сыпь на теле.

ЛДГ понижен при скоплении транссудата в полостях тела, например, в брюшной полости, что обычно вызвано застойной сердечной недостаточностью или циррозом.

Лактатдегидрогеназа – это необходимый изофермент, находящийся в составе крови посредством которого происходит вырабатывается молочная кислота в организме и процесс окисления глюкозы. Если на ЛДГ норма, такой компонент отсутствует, так как самостоятельно разрушается и выводится из организма.

Повышенные уровни ЛДГ могут быть вызваны различными заболеваниями:

  • инсульт,
  • некоторые виды анемии (пернициозная и гемолитическая)
  • болезни почек и печени,
  • мышечная дистрофия,
  • панкреатит,
  • инфекционный мононуклеоз,
  • некоторые формы рака.

Концентрация фермента возрастает после ввода анестетиков и приема аспирина, а также после интенсивных физических нагрузок. Нормальные и пониженные уровни ЛДГ не являются патологическими. Фактор, снижающий показатель — потребление большой дозы аскорбиновой кислоты (витамина С).

Причины того, что лактатдегидрогеназа повышена, разнообразны: ВИЧ-инфекция, сепсис, острые заболевания почек, инфаркт кишечника и легких, переломы костей, сыпь на теле.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток.

Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое
) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ.

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

  • инфаркт миокарда
  • острый гепатит (вирусный, токсический)
  • раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
  • травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
  • острый панкреатит
  • патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
  • гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

ЛДГ может иметь на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины). Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Принцип

Пировиноградная кислота, образованная в результате ферментативной реакции, в щелочной среде взаимодействует с 2,4‑динитрофенил­гидразином и образует окрашенный комплекс.

Нормальные величины

Активность ЛДГ растет практически при развитии любого заболевания, сопровождающегося воспалительными процессами и гибелью клеток. Среди причин повышения показателя выделяют следующие:

  1. Инфаркт миокарда в острой фазе.
  2. Функциональная недостаточность сосудистой и сердечной систем, легких. Сбои в работе сердца приводят к нарушению кровообращения, появлению застойных симптомов и активизации фракций LDH 4 и 5.
  3. Воспаление легких, печеночная и почечная паренхимы.
  4. Гемолитическая и пернициозная анемия.
  5. , тромбоэмболия легочной артерии.
  6. Вирусный гепатит в период обострения. В то время как при хронической форме патологии уровень ЛДГ не выходит за пределы нормы.
  7. Опухолевые образования злокачественного характера, в особенности, с метастазами, местом локализации которых является печень.
  8. Гематологические болезни, например, гранулоцитоз, анемия, развитию которой предшествовал недостаток витамина В12 или дефицит фолиевой кислоты.
  9. Массовое тромбоцитарное разрушение. Главная причина такого патологического состояния — гемотрансфузии.
  10. Патологии костно-мышечной системы. В первую очередь это относится к поражениям мышц скелета (атрофии на первоначальных этапах, различные травмы).

Анализ на ЛДГ: назначение, норма и причины отклонения фермента

Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназа) – это анализ на содержание в крови фермента, окисляющего глюкозу и отвечающего за синтез молочной кислоты.

Этот показатель является неспецифическим и не соответствует определенным заболеваниям и патологиям, так как этот фермент содержится практически по всех тканях и клетках организма.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

Анализ на ЛДГ является важным показателем разрушения клеток и тканей в организме. Он входит в список обязательных показателей биохимического анализа крови.

ЛДГ – это очень важный фермент, который участвует в процессе окисления глюкозы и образования молочной кислоты

Лактатдегидрогеназа – это особый фермент, содержащийся в большинстве клеток организма. Большая активность этого фермента наблюдается в мышечной ткани, сердце, почках, печени и эритроцитах.

Анализ ЛДГ является неспецифическим показателей разрушения тканей в организме. При биохимическом анализе крови показатель ЛДГ оценивают только в совокупности с другими показателями крови.

Фермент присутствует в организме в виде пяти изоформ, отличающихся не только составом, но и местом концентрации в организме. Так, например, ЛДГ в изоформе 1 концентрируется в сердечной мышце. При разрушении клеток сердечной ткани ЛДГ-1 высвобождается в кровь, его концентрация растет. Этот показатель используют для ранней диагностики инфаркта миокарда.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

ЛДГ в изоформе 5 концентрируется в печеночной ткани и мышцах, а ЛДГ – 3 в ткани легких. Вместе с другими, более специфическими показателями крови ЛДГ используют как маркер различных патологических процессов в организме.

Совет

В зависимости от того, какая именно изоформа ЛДГ преобладает в ткани, зависит тип расщепления глюкозы: аэробный или анаэробный.

Анализ ЛДГ является обязательным при сдаче биохимического анализа крови. Он назначается практически при любых заболеваниях и в целях профилактики.

Этот показатель является неспецифическим и не соответствует определенным заболеваниям и патологиям, так как этот фермент содержится практически по всех тканях и клетках организма. Анализ на ЛДГ является важным показателем разрушения клеток и тканей в организме. Он входит в список обязательных показателей биохимического анализа крови.

Расшифровка

Для определения нормы лактатдегидрогеназы проводят биохимический анализ. Метод проведения и расшифровка имеет специфический вид с применением современного оборудования.

Кровь для анализа берут из вены, так как она более концентрированная и по ней легче определить повышена или понижена норма лактата.
Храниться кровь на анализы может в течение 6 суток после забора, при условии соблюдения всех правил хранения. Расшифровка чаще всего готова на следующий день.

Существует 5 видов фермента:

  1. ЛДГ 1 HHHH болезни сердца и увеличенное количество эритроцитов;
  2. ЛДГ 2 HHHM воспаление и увеличение лимфатических узлов, заболевание селезенки;
  3. ЛДГ 3 HHMM проблемы с легкими и дыхательными путями;
  4. ЛДГ 4 HMMM болезни скелетных мышц, почек, поджелудочной железы;
  5. ЛДГ 5 MMMM заболевания печени.

Интерес к тому, что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови, связан, прежде всего, с инфарктом миокарда. Ранее данный тест использован для диагностики и мониторинга повреждений сердечной ткани, но сейчас тест на тропонин считается более точным и информативным.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) не является специфичным показателем поражения клеток сердца и больше не применяется для пациентов с подозрением на острый коронарный синдром.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

окисления глюкозы,

выработки молочной кислоты.

Особенностью фермента является то, что он не накапливается в клетках, а полностью расщепляется и выводится. ЛДГ необходим для превращения глюкозы в энергию для жизнедеятельности всех клеток тела. Посредником реакции выступает кислород, который помогает расщепить глюкозу на воду, углекислоту и энергию.

Без кислорода происходит снижение выработки энергии в 20 раз и накапливается молочная кислота. Фермент ЛДГ необходим для ее окисления и возвращения в обмен глюкозы. В отличие от здоровых клеток раковые опухоли осуществляют питание без поступления кислорода.

При анализе крови норма обычно указываться в ед/л, что означает единица на литр. Расшифровка анализа учитывает возраст и пол пациента. В крови здорового взрослого человека обнаруживается сравнительно малое количество фермента. У ребенка до двух лет нормой считается показатель в пределах 430 ед/л.

Первые дни жизни ЛДГ норма на уровне 150-785
первые полгода 160-437
с 7 до 12 месяцев 145-365
с 1 года до двух лет 86-305
с 3 до 16 лет 100-290 ед/л
у детей до 12 лет не выше 295 ед/л
Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента у мужчин 120-214 ед/л
Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента у женщин нормы ЛДГ выше 135-240

Повышение лактатдегидрогеназы происходит во время беременности, у новорожденных, у профессиональных спортсменов.

первый указывает проблему сердца, почек и красных клеток крови,

второй встречается в основном в кардиомиоцитах и эритроцитах,

третий обнаружен в тканях легких, эндокринных железах и надпочечниках,

четвертый – это фермент в белых клеток крови, печени, плаценте и мужских яичках и мышечной ткани,

пятый содержится во всех органах, содержащих ЛДГ-4, а также скелетных мышцах.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

Расшифровка биохимии на предмет повышение ЛДГ в крови сейчас считается менее информативной.

Высокие значения всех изоферментов определяет патологию нескольких органов. Инфаркт миокарда с застойной сердечной недостаточностью вызывает поражения легких и гиперемию печени. При онкологических и аутоиммунных заболеваниях, таких как волчанка, лактатдегидрогеназа повышена в целом.

цифра ЛДГ/ГБДГ понижена (менее 1,30),

ПОДРОБНОСТИ:   Сколько мочи нужно собрать у ребенка для анализа

соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 приближается к 1 и иногда превышает это значение.

На первые сутки инфаркт миокарда диагностируют по показателю креатинкиназы, а спустя сутки — по ферментативному исследованию ЛДГ. Активность вещества напрямую связана с площадью поражения сердечной мышцы.

гемолитическая анемия характеризуется низкой цифрой ЛДГ/ГБДГ — до 1,3 и ниже,

при мегалобластной анемии ЛДГ-1 значительно превышает ЛДГ-2,

общий уровень возрастает при острых некротических процессах и отмирании клеток, таких как поражение паренхимы почек,

опухоли в половых железах (яичниках и яичках) сопровождаются изолированным повышением ЛДГ-1.

Чаще всего ЛДГ повышен по причине разрушения тканей печеночной и почечной паренхимы, а гибели тромбоцитов и эритроцитов.

При анемии происходит разрушение эритроцитов, что освобождает большое количество ЛДГ в кровь. Заболевание диагностируется на фоне пониженного гемоглобина. Слабость, бледность, одышка могут быть показаниями для обследования.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

Рак крови связан с выработкой патологических кровяных клеток, что отражается на уровнях многих показателей: ЛДГ, аспартатаминотрансферазы, билирубина, мочевины. При этом наблюдается снижение уровня глюкозы и фактора свертывания крови фибриногена.

Наряду с показателем ЛДГ в крови, который указывает на гибель клеток поджелудочной железы, будет повышаться билирубин и глюкоза. Первоочередным индикатором является уровень панкреатического фермента амилазы.

Окисления глюкозы;

Выработки молочной кислоты.

Особенностью фермента является то, что он не накапливается в клетках, а полностью расщепляется и выводится. ЛДГ необходим для превращения глюкозы в энергию для жизнедеятельности всех клеток тела. Посредником реакции выступает кислород, который помогает расщепить глюкозу на воду, углекислоту и энергию.

Без кислорода происходит снижение выработки энергии в 20 раз и накапливается молочная кислота. Фермент ЛДГ необходим для ее окисления и возвращения в обмен глюкозы. В отличие от здоровых клеток раковые опухоли осуществляют питание без поступления кислорода.

При анализе крови норма обычно указываться в ед/л, что означает единица на литр. Расшифровка анализа учитывает возраст и пол пациента. В крови здорового взрослого человека обнаруживается сравнительно малое количество фермента. У ребенка до двух лет нормой считается показатель в пределах 430 ед/л.

Повышение лактатдегидрогеназы происходит во время беременности, у новорожденных, у профессиональных спортсменов.

Первый указывает проблему сердца, почек и красных клеток крови;

Второй встречается в основном в кардиомиоцитах и эритроцитах;

Третий обнаружен в тканях легких, эндокринных железах и надпочечниках;

четвертый – это фермент в белых клеток крови, печени, плаценте и мужских яичках и мышечной ткани;

Пятый содержится во всех органах, содержащих ЛДГ-4, а также скелетных мышцах.

Расшифровка биохимии на предмет повышение ЛДГ в крови сейчас считается менее информативной.

Высокие значения всех изоферментов определяет патологию нескольких органов. Инфаркт миокарда с застойной сердечной недостаточностью вызывает поражения легких и гиперемию печени. При онкологических и аутоиммунных заболеваниях, таких как волчанка, лактатдегидрогеназа повышена в целом.

Цифра ЛДГ/ГБДГ понижена (менее 1,30);

Соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 приближается к 1 и иногда превышает это значение.

На первые сутки инфаркт миокарда диагностируют по показателю креатинкиназы, а спустя сутки — по ферментативному исследованию ЛДГ. Активность вещества напрямую связана с площадью поражения сердечной мышцы.

Гемолитическая анемия характеризуется низкой цифрой ЛДГ/ГБДГ — до 1,3 и ниже;

При мегалобластной анемии ЛДГ-1 значительно превышает ЛДГ-2;

общий уровень возрастает при острых некротических процессах и отмирании клеток, таких как поражение паренхимы почек;

Когда назначают анализ?

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

Тест применяется при подозрении на острые и хронические повреждения тканей, а также для оценки прогрессирующих заболеваний. В редких случаях анализ помогает выявить целевое повреждение органа.

Фермент определяется в образце венозной крови. После травмы ЛДГ повышен, поднимается на протяжении 48 часов и достигает максимума спустя 2-3 дня, затем постепенно снижается. Нормальный показатель восстанавливается за 10 дней.

Исследования показывают, что биохимический анализ крови на ЛДГ является индикатором развития и прогресса рака. Даже после учета фактора возраста, стадии болезни у пациентов сильная ассоциация с риском смерти сохранялась. Данная взаимосвязь была справедлива для всех типов злокачественных опухолей.

острого или хронического повреждения тканей,

прогрессирования анемии и тяжелой инфекции,

течения онкологических заболеваний после химиотерапии при лимфоме, лейкемии, меланоме, нейробластоме. При высоких значениях указывает на плохие прогнозы выживаемости пациентов.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

Чтобы отличить бактериальный и вирусный менингит по анализу спинномозговой жидкости.

Чтобы выявить причину накопления экссудата в грудной клетке или животе (плевральной, перитонеальной и перикардиальной жидкостей) из-за травмы и воспаления или из-за дисбаланса давления внутри кровеносных сосудов и количества белка в крови.

Он в обязательном порядке делается при сдаче кровяной жидкости на биохимию. Назначают его не только почти при любом заболевании, но и в профилактических целях.

Пристальное внимание данному показателю уделяется в том случае, если есть подозрения на такие патологические процессы, как:

  1. Анемия. При развитии заболевания происходит более быстрое разрушение эритроцитов, что приводит к росту ЛДГ. Показаниями к анализу в этом случае будут следующие симптомы: бледность кожных покровов, шум в ушах, головокружение.
  2. Инфаркт миокарда. Если разрушается мышца сердца, то показатель имеет достаточно высокие значения.
  3. Онкологические патологии.
  4. Острое или хроническое повреждение тканей.

Кроме того, в некоторых случаях может назначаться определение количества ЛДГ в жидкостях других органов
. Это необходимо для того, например, чтобы по изучению спинномозговой жидкости можно было провести дифференциацию между вирусным и бактериальным менингитом.

Тест применяется при подозрении на острые и хронические повреждения тканей, а также для оценки прогрессирующих заболеваний. В редких случаях анализ помогает выявить целевое повреждение органа.

Фермент определяется в образце венозной крови. После травмы ЛДГ повышен, поднимается на протяжении 48 часов и достигает максимума спустя 2-3 дня, затем постепенно снижается. Нормальный показатель восстанавливается за 10 дней.

Исследования показывают, что биохимический анализ крови на ЛДГ является индикатором развития и прогресса рака. Даже после учета фактора возраста, стадии болезни у пациентов сильная ассоциация с риском смерти сохранялась. Данная взаимосвязь была справедлива для всех типов злокачественных опухолей.

Острого или хронического повреждения тканей;

Прогрессирования анемии и тяжелой инфекции;

Течения онкологических заболеваний после химиотерапии , лейкемии, меланоме, нейробластоме. При высоких значениях указывает на плохие прогнозы выживаемости пациентов.

Чтобы отличить бактериальный и вирусный менингит по анализу спинномозговой жидкости.

Чтобы выявить причину накопления экссудата в грудной клетке или животе (плевральной, перитонеальной и перикардиальной жидкостей) из-за травмы и воспаления или из-за дисбаланса давления внутри кровеносных сосудов и количества белка в крови.

Анализ крови на ЛДГ (биохимия) сдается натощак из вены.

Последний прием пищи за 8 часов до обследования не должен содержать слишком жирных и белковых продуктов.

Обязательно сообщить, если требуется принимать препараты регулярно. Аспирин, гормональные средства контрацепции и антидепрессанты влияют на свертываемость и могут показать завышенные значения.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

Интенсивные тренировки накануне могут привести к завышению фермента, поскольку увеличивают затраты энергии и потребность в расщеплении глюкозы.

Образцов крови приводит к ложноположительным результатам. Нарушение правил хранения образцов, грубая обработка отражаются на точности.

При увеличенном количестве тромбоцитов сывороточный уровень ЛДГ также повышается и не показывает реальной картины.

При госпитализации с подозрением на инфаркт миокарда и острый панкреатит анализ ЛДГ проводится без учета рекомендаций. Зачастую показатель ЛДГ используется для оценки динамики заболевания и выздоровления пациента.

Развитие тяжелой анемии. При этом заболевании от нехватки железа начинают погибать эритроциты, их которых высвобождается ЛДГ, в следствии чего лактатдегидрогеназа повышена.

Подозрение на опухоли и новообразования. Биохимический анализ крови на фермент не является диагностическим методом онкологических болезней. Для этого есть специальные онко-маркеры. При злокачественных опухолях изменяются многие показатели крови.

Инфаркт миокарда. При инфаркте страдает сердечная мышца. Ее клетки погибают и высвобождают соединение в кровь.

Различные патологии, связанные с гибелью клеток и тканей организма. Любые болезни, сопровождаемые обширным некрозом клеток покажут повышенный ЛДГ.

Биохимический анализ состава крови — метод лабораторной диагностики, позволяющий узнать много информации о состоянии здоровья пациента.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

По итогам теста врач получит и расшифрует информацию об особенностях обменных процессов, возможном развитии патологий внутренних органов, избытке или нехватке витаминов и микроэлементов.

Анализ крови на ЛДГ (один из составляющих исследования на биохимию) определяет содержание в крови фермента – лактатдегидрогеназы. Молекулы этого белка задействованы в процессах образования молочной кислоты, расщепления глюкозы.

Так что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови, как расшифровать результат и на какие процессы могут указать изменения в полученных ответах?

Анализ ЛДГ не является основным методом диагностики патологий. Исследование проводится, когда необходимо опровергнуть или подтвердить диагноз.

Результат помогает увидеть, какова степень развития заболевания, имеет ли положительный эффект лечение, прогрессирует ли болезнь.

Биохимия ЛДГ назначается для исследования общего состояния при плановых осмотрах или в случаях, если человек имеет патологии:

  • произошел инфаркт миокарда, есть подозрения на его развитие, для выбора способа лечения;
  • предрасположенность к анемии – причина выбора такого способа диагностики объясняется просто, когда наблюдается пониженный уровень гемоглобина в крови, то происходит ускоренный процесс разрушения эритроцитов, что отражает растущий показатель ЛДГ;
  • разрушения тканей из-за развития опухолевых заболеваний онкологического характера;
  • патологические процессы в печени или почках;
  • разрушение тканей мышц, происходящее по разным причинам.

Анализ крови на ЛДГ проводится с выполнением правил:

  • проба забирается из вены;
  • не разрешается прием пищи, лекарств, алкоголя перед процедурой, запрещено курение;
  • пациент должен отдохнуть, иметь стабильное психоэмоциональное состояние.

Забор венозной крови для проведения исследования

ЛДГ, определяемый в биохимическом анализе крови, имеет пять видов ферментов, которые локализуются в определенных органах. Такая классификация позволяет с большой достоверностью определить «географию» развивающегося патологического процесса:

  • ткани сердца и мозга содержат ЛДГ 1;
  • в клетках крови и печени присутствует фермент второго типа;
  • мышцы, щитовидную железу, легкие, надпочечники и поджелудочную железу связывают с ЛДГ 3;
  • печень, плаценту, органы мужской моче-половой системы соотносят с формой фермента 4;
  • ЛДГ 5 содержат скелетные мышцы, плацента, печень, мужские репродуктивные органы.

LDH в биохимическом анализе крови соотносят с нормой. Значение варьируется в зависимости от половой принадлежности и возраста пациента.

Показатель имеет обозначение е/л.

Врачами используется таблица, в ней наглядно представлены единицы лактатдегидрогеназы, характерные для определенных групп людей.

  1. У новорожденного ребенка уровень фермента всегда повышен, затем происходит снижение – до года характерно значение от 210 до 610 е/л.
  2. Норма для детей и подростков до 18 лет находится в пределах от 114 до 300 е/л. Если ребенок активно занимается спортом, нормальный показатель ЛДГ в его крови смещен к крайним высоким цифрам диапазонов.
  3. Взрослые мужчины и женщины не имеют одинаковый показатель нормы ЛДГ: у прекрасной половины он ниже — 125-211 е/л, сильной половине характерно значение от 125 до 226 е/л.

Анализ венозной крови на содержание ЛДГ и расшифровка результатов, сопоставление их с нормальными значениями важны для дальнейшей диагностики.

Биохимическая реакция крови

Бывают ситуации, когда LDH в биохимическом анализе крови повышен. Такой результат теста означает, что в организме пациента имеется одна причина или несколько оснований, способных увеличить выработку органами фермента. К ним относятся патологии и состояния:

  • инфаркт миокарда – в течение 2 суток после начала наблюдается повышение ЛДГ, уровень сохраняется до 10 дней;
  • инсульт;
  • сердечная недостаточность, нарушение ритма (может наблюдаться одновременное изменение содержания фермента КФК, его значение выше нормы);
  • развитие тромбоза легочных артерий, вызывающих инфаркт легкого;
  • изменения печени, связанные с гепатитом, циррозом, алкоголизмом;
  • болезни почек (пиелонефрит, инфаркт), патологии органа аутоиммунного характера;
  • онкологические заболевания;
  • анемия разной природы;
  • лейкемия, лимфома;
  • мышечные травмы, их атрофия, дистрофия;
  • мононуклеоз (инфекционный);
  • значительные ожоговые поражения тела;
  • изменения работы поджелудочной железы;
  • диабетическая стопа;
  • состояние травматического шока.
ПОДРОБНОСТИ:   Что такое резус-фактор крови и как его определить

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы.

Липаза

Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы. При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

  • острый панкреатит
  • различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
  • холестаз
  • прободение язв
  • болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
  • прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется. Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии. Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое
) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови.

Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

  • острый гепатит
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени или метастазы в печени
  • обширный инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ
.

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Дополнительные анализы

Как и все процедуры, связанные с кровеносной системой, . Но врач может дать вам направление и на другие процедуры, с целью правильно поставить диагноз:

  • Общий анализ крови.
  • АЛТ (аланиноминотрансфераза) этот анализ тоже предполагает сдавать кровь из вены.
  • Щелочная фосфатаза тоже определяется по составу крови.
  • (аспартатаминотрансфераза) – компонент, который определяет биохимия.
  • Уровень прямого билирубина.
  • ГГТ один из компонентов крови и выявляется с помощью биохимии.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ. Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

  • гепатиты
  • некроз печени
  • цирроз
  • рак печени и метастазы в печени
  • инфаркт миокарда
  • наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
  • гепатоз
  • холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ
наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Диагностика

На такое исследование врач дает направление, когда:

  • Если специалист подозревает, что в организме больного повреждены ткани. Но данный анализ на ЛДГ производится только в комплексе с другими исследованиями, позволяющими судить о характере аномалии.
  • Если больного мучает боль в груди резкого характера, то одной из причин могут быть стенокардия, инфаркт легкого или инфаркт миокарда. Для выявление, что именно стало причиной патологии и проводят это исследование.
  • При различных опухолях ракового характера, когда врач исследует их развитие.
  • Если обнаружена болезнь почек и печени и необходимо установить ее стадию.
  • Исследуют , чтобы выявить аномалии в эритроцитах.
  • Если проводится анализ состояния мышечных тканей.

Кровь, взятая на анализ лактатдегидрогеназы хранится в течение двух дней при температуре от восемнадцати до двадцати градусов по Цельсию. Ни в коем случае замораживать результат нельзя, потому что ферменты пропадают при низких температурах.

Подготовка

Здесь с подготовкой все гораздо строже, подготовка к анализу крови на ЛДГ. В течение двенадцати часов перед исследованием не стоит ничего есть. Также специалисты не советуют курить и пить напитки, содержащие алкоголь, активно заниматься физкультурой и много принимать пищи. Также не стоит портить себе настроение.

Пациенту необходимо перед исследованием успокоиться и посидеть в коридоре перед кабинетом, чтобы довести до нормы свой пульс и успокоить сердце.

Также следует учитывать следующее:

  • Прекратить прием аскорбиновой кислоты, лекарств против судорог и некоторых препаратов за четыре дня до исследования.
  • Не нужно принимать гемодиализ перед процедурой.

Анализ на ЛДГ назначение норма и причины отклонения фермента

Врачи предупреждают, что сердечный клапан и возможные гематологические аномалии влияют на анализы крови.

Почему важно держать показатель в норме

  1. боль в мышцах при анаэробных силовых упражнениях появляется в результате «работы» ЛДГ и накопления молочной кислоты
  2. ученые разрабатывают препарат, который сможет избирательно блокировать ЛДГ в раковых клетках, это приведет к накоплению большого количества и гибели опухоли
  3. ЛДГ можно определять в ликворе,
  4. еще одна изоформа ЛДГ есть в
  5. ЛДГ выше у афроамериканцев

Значительное повышение уровня фермента всегда свидетельствует о развитии патологического процесса. При отсутствии терапевтических мероприятий или несвоевременно проведенной диагностике любая болезнь может спровоцировать неприятные для пациента последствия:

  • переход в хроническую форму;
  • осложнение течения заболевания;
  • возрастает вероятность развития инфаркта или инсульта;
  • онкопроцессы;
  • цирроз печени;
  • смертельный исход.

Низкие значения ЛДГ чаще всего не являются показателем развития патологии.

Анализ, в результате которого определяется уровень лактатдегидрогеназы, позволяет своевременно диагностировать наличие какого-либо серьезного заболевания еще на начальном этапе его развития. Поэтому даже в профилактических целях проводить исследование крови необходимо регулярно.

Анализ крови на ЛДГ обычно назначается вместе с другими нужными процедурами, позволяющими судить о наличии того или иного заболевания в тканях и органах пациента.

При некрозе тканей или инфаркте больные сдают исследование несколько раз через определенное время. Если у вас повышен анализ крови на ЛДГ, то, скорее всего, врач с точностью скажет в каком органе наблюдается аномалия.

Adblock
detector